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大多数的植物总是设法让自己向着太阳。来自哥德堡大学的科学家们与芬兰的同事们合作，了解了植物细胞中的光敏蛋白在发现光线时所做出的改变。研究结果发表在4月30日的《自然》（Nature）杂志上。
生物通报道 大多数的植物总是设法让自己向着太阳。来自哥德堡大学的科学家们与芬兰的同事们合作，了解了植物细胞中的光敏蛋白在发现光线时所做出的改变。研究结果发表在4月30日的《自然》（Nature）杂志上。
相关的蛋白家族被称作为“光敏色素”家族，这些蛋白存在于所有植物的叶子中。它们检测到光线的存在会告知细胞所处的是白天还是黑夜，植物是在荫凉处或是在太阳下（延伸阅读：植物学权威学者Cell杂志发表最新成果）。
哥德堡大学化学与分子生物学系Sebastian Westenhoff说：“你可以将它们视作是植物的‘眼睛’。我们的研究揭示了这些眼睛在分子水平上的作用机制。”
光照下分子发生变化
大多数的植物都会设法避开阴暗，趋光生长，这使得它们能够通过光合作用来消耗更多的二氧化碳。称作为“光敏色素”的蛋白控制了这一过程。通过光辐射植物中的光敏色素发生改变，将一些信号传递给细胞。
像大多数的蛋白质一样，光敏色素具有一个三维分子结构。光敏色素吸收光线，蛋白的结构发生改变。
由于从细菌中能够获得从事研究所需的充足材料，在这篇新文章中，科学家们研究了细菌光敏蛋白所发生的这种结构改变。
“我们已经知道发生了某些形式的结构改变，随后一些光信号被转递给细胞。但我们并不知道这一结构是如何发生改变的，这就是我们所揭示的方面。结果表明，几乎整个分子被重建，”Sebastian Westenhoff说。
更高效的作物
这一研究发现增进了我们对于光敏色素作用机制的了解。这有可能反过来促成一些新的策略，开发出能够在少光的地方生长的、更为高效的作物。
“蛋白质是生命的工厂和机器，当它们执行特定任务时它们的结构会发生改变。目前，要确定这些改变通常来说是不可能的。但我相信我们可以利用类似的实验来确定光敏色素以及其他蛋白许多重要的结构改变，”Sebastian Westenhoff说。
新的检测方法
Sebastian Westenhoff开发的一种新检测方法使得这一研究变为可能。这种方法是基于利用激光来引发结构的改变。随后利用X-射线来成像这些结构变化。
这一项目起源于2年前芬兰于韦斯屈莱大学科学家Janne Ihalainen制定的一个方案。“他问我们是否能够利用我的方法来研究光敏色素，近期他也开始启动了对光敏色素的研究，”Sebastian Westenhoff说。
（生物通：何嫱）
生物通推荐原文摘要：
Signal amplification and transduction in phytochrome photosensors
Sensory proteins must relay structural signals from the sensory site over large distances to regulatory output domains. Phytochromes are a major family of red-light-sensing kinases that control diverse cellular functions in plants, bacteria and fungi1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9. Bacterial phytochromes consist of a photosensory core and a carboxy-terminal regulatory domain10, 11. Structures of photosensory cores are reported in the resting state12, 13, 14, 15, 16, 17, 18 and conformational responses to light activation have been proposed in the vicinity of the chromophore19, 20, 21, 22, 23. However, the structure of the signalling state and the mechanism of downstream signal relay through the photosensory core remain elusive. Here we report crystal and solution structures of the resting and activated states of the photosensory core of the bacteriophytochrome from Deinococcus radiodurans. The structures show an open and closed form of the dimeric protein for the activated and resting states, respectively. This nanometre-scale rearrangement is controlled by refolding of an evolutionarily conserved ‘tongue’, which is in contact with the chromophore. The findings reveal an unusual mechanism in which atomic-scale conformational changes around the chromophore are first amplified into an ångstrom-scale distance change in the tongue, and further grow into a nanometre-scale conformational signal. The structural mechanism is a blueprint for understanding how phytochromes connect to the cellular signalling network.
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