胶原蛋白是哺乳动物体内最丰富的蛋白质，是结缔组织的主要成分。它们在皮肤病学[1]和再生医学[2][3]中得到广泛应用，特别是在组织生物工程[4]中作为材料。I型和III型胶原蛋白是最常见的胶原蛋白类型。I型胶原蛋白是各种结缔组织中细胞外基质的主要结构成分，为皮肤、肌腱、韧带、骨骼和纤维软骨提供机械强度[5]。III型胶原蛋白是皮肤、器官、血管和肌肉骨骼结构中细胞外基质的组成部分[5]。I型胶原蛋白通常与III型胶原蛋白共存，两者比例的变化与皮肤弹性和再生能力的变化[3]以及扩张型心肌病的发展[6]有关。
胶原蛋白的结构组织与大多数蛋白质有根本不同，因为它由三条通过氢键连接的肽链组成，这些氢键主要存在于甘氨酸（Gly）和脯氨酸（Pro）之间。I型胶原蛋白由两条α-1(I)链和一条α-2(I)链组成，而III型胶原蛋白由三条相同的α-1(III)链组成。这三条多肽链组装成三螺旋结构，通常称为胶原螺旋。在三螺旋形成之前，肽链会经历两种修饰：羟基化和糖基化[7]。羟基化将某些赖氨酸（Lys）和脯氨酸（Pro）残基转化为5-羟基赖氨酸（Hyl）和羟基脯氨酸（Hyp）。在糖基化过程中，半乳糖或葡萄糖-半乳糖残基会连接到Hyl的羟基上。在蛋白质形成的早期阶段，三螺旋的末端还包含特定于胶原蛋白类型的结构，此时该分子被称为前胶原蛋白。这些末端区域在成熟为原胶原蛋白的过程中既具有信号传导作用，也起到排列作用[8]。原胶原蛋白在成熟过程中大部分会被切割掉，只保留短的末端肽段，这些末端肽段通常也会在使用胃蛋白酶从组织中提取胶原蛋白时被去除。尽管末端肽段的切割可以保持胶原蛋白的三螺旋构象，但完全去除这些末端肽段会导致分子堆积无序、重组材料失去特征性的带状纤维结构，并显著增加溶解度[9]。
红外光谱和拉曼光谱方法通常用于区分不同类型的胶原蛋白[10][11][12][13]，并研究它们在不同条件下的变化[11][14][15][16]。许多红外光谱研究仅关注酰胺模式[17][18][19]。有一些优秀的综述[20][21]和实验论文[22][23]对各种胶原蛋白和组织的光谱线进行了解释。不幸的是，有时一篇论文会引用早期的研究，而那篇早期研究又引用更早的研究，从而形成了一条引用链。然而，在这条引用链的起始处，原始来源可能缺乏足够的证据来支持其结论，或者基于假设。此外，许多研究没有考虑偏振和杂质的影响[11][24][25][26]。
在这项工作中，我们对所有氨基酸应用了寡肽建模来解释胶原蛋白光谱。我们首次比较了模拟和实验得到的拉曼峰的退极化比率，并比较了胶原蛋白拉曼光谱和红外光谱中振动模式的活性。这使我们能够更新对胶原蛋白光谱的解释。我们还对人源和牛源I型和III型胶原蛋白的氨基酸含量进行了红外光谱和拉曼光谱的比较分析，以寻找可用于区分不同类型胶原蛋白的光谱指标。我们还研究了可能引入与胶原蛋白类型无关的测量光谱差异的各种外部因素的影响。
