通过连续冷冻晶体学技术,发现头孢地尼与A类β-内酰胺酶的结合机制

时间:2026年5月21日
来源:Acta Crystallographica Section D Structural Biology

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摘要 革兰氏阴性细菌对抗生素最常见的耐药机制之一是产生β-内酰胺酶,这会导致抗生素迅速水解。早期一代头孢菌素的广泛使用促使了广谱β-内酰胺酶(如CTX-Ms)的出现。头孢地尼是一种广谱第三代头孢菌素,自20世纪90年代末开始使用;尽管如此

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摘要

革兰氏阴性细菌对抗生素最常见的耐药机制之一是产生β-内酰胺酶,这会导致抗生素迅速水解。早期一代头孢菌素的广泛使用促使了广谱β-内酰胺酶(如CTX-Ms)的出现。头孢地尼是一种广谱第三代头孢菌素,自20世纪90年代末开始使用;尽管如此,目前PDB(蛋白质数据库)中尚未收录任何与β-内酰胺酶或青霉素结合蛋白结合的头孢地尼的三维结构。在这里,我们通过连续冷冻结晶技术获得了头孢地尼与CTX-M-14 E166A突变体结合的X射线晶体结构。

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