编辑推荐：
研究人员定义了底物结合的2-氧戊二酸铁(Fe/2OG)酶的结构，以探索这些酶是否可以用于创造广泛的分子阵列。他们发现Fe/2OG酶很可能利用阳离子(高活性物质)在催化过程中驱动去饱和。这项工作可能导致使用Fe/2OG酶来制造大量有价值的分子。
来自北卡罗来纳州立大学和德克萨斯大学奥斯汀分校的研究人员定义了底物结合的2-氧戊二酸铁(Fe/2OG)酶的结构，以探索这些酶是否可以用于创造广泛的分子阵列。他们探测了这种酶的活性位点，以确定它与不同底物结合的能力。此外，他们发现Fe/2OG酶在催化过程中可能利用阳离子(高活性物质)来驱动去饱和，而不是添加氧。这项工作可能导致使用Fe/2OG酶来制造大量有价值的分子。
酶的Fe/2OG家族是天然存在的——从细菌到植物和动物，它们无处不在。因此，这些酶有潜力成为更环保、更高效的平台，用于制造具有抗生素特性的乙烯基异腈等分子。然而，人们对铁/2OG酶产生这些分子的途径知之甚少。
北卡罗来纳州立大学化学副教授、描述这项工作的一篇论文的通讯作者之一Wei-chen Chang说:“最后的目的是了解这个家族中的酶是如何产生特定分子的，这样我们就可以潜在地利用当前化学无法复制的自然过程。”“所以我们研究了Fe/2OG家族中的几个不同的酶，看看它们如何使用相同的底物或结合的分子进行不同的转化。”
通过关注酶如何与特定底物结合，研究人员可以确定酶可以使用哪些其他底物，这是一种比实验更有效的确定潜在反应和产物的方法。
研究团队主要研究了两种Fe/2OG酶——PvcB和PlsnB，并比较了它们的结构和产物。他们确定了两种酶的结合位点，但在探索酶如何进行转换时，他们有了一个惊人的发现。
Chang说:“通常情况下，Fe/2OG酶催化或产生新产物的方式是这样的:酶与底物结合，从分子氧(O2)中引入一个氧原子到底物中，加氧驱动反应。”“这个过程被称为羟基化。
“但对于这些酶来说，转化或反应不是由羟基化驱动的，而是由一种反应阳离子驱动的，这种反应阳离子会触发随后的去饱和，从而引入新的键。”
研究的两种Fe/2OG酶(PIsnB和PvcB)利用完全不同的去饱和从同一底物产生不同的产物。
Chang说:“现在我们知道了这些酶是如何催化转化的，并找到了结合位点，我们有了一个确定它们在反应方面能做什么的基础。”“我们还可以推荐和预测用于获得目标产品的最佳基质。”
这项研究发表在《自然通讯》杂志上，并得到了美国国立卫生研究院(GM127588、GM104896和GM125882)和“晚安早期职业创新者奖”的支持。德克萨斯大学奥斯汀分校化学系教授张岩是通讯作者之一。北卡罗来纳州立大学的研究生陈子瑜(Tzu-Yu Chen)和德克萨斯大学奥斯汀分校的研究生Wantae Kim是共同第一作者。
皮克-
生物通微信公众号
生物通 版权所有
