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生物通报道：最新的Molecular Cell杂志上，耶鲁大学研究人员报告了与阿尔茨海默氏症（Alzheimer's disease）相关的淀粉样前体蛋白（amyloid precursor protein,APP）的分子结构研究的新进展。
“随着人口的老龄化，阿尔茨海默氏症将会成为影响健康的重要因素，”耶鲁大学医学院药理系的助理教授、本研究的负责人Ya Ha助理教授谈到，“阿尔茨海默氏症的发病机制仍不十分清楚，治疗该病缺乏有效的治疗方法。
罕见的淀粉样前体蛋白突变导致极少数人在年轻的时候患上阿尔茨海默氏症，根据这种联系，研究人员正在努力弄清楚淀粉样前体蛋白的生理功能和它们如何转变成β－淀粉样蛋白的过程。β－淀粉样蛋白是由淀粉样前体蛋白分解产生的，在阿尔茨海默氏症中，β－淀粉样蛋白能够在神经元和血管壁上形成淀粉样沉淀。
Ha和他实验室的研究人员Yongcheng Wang博士后通过X射线晶体衍射技术观察到了淀粉样前体蛋白不同寻常的结构特征。他们发现，淀粉样前体蛋白是由两个杆状结构组成，首尾相连形成了一个紧密的复合体。
这个观察结果揭示了一种新的可能性——细胞内部的淀粉样前体蛋白通过相互间的作用来介导细胞间的联系，这一过程被称为“同种结合（homophilic binding）”。
通过细胞间的连接，相邻细胞内部的淀粉样前体蛋白可以互相结合，影响细胞内部的蛋白水解过程，使得淀粉样前体蛋白水解形成有神经元毒性的β－淀粉样蛋白。这种相互作用模式一直以来都被当成是由一种特殊的蛋白引起的，因而一直没有被发现。
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