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最近《Molecular Cell》杂志上，Irwin Rose及其率领的Frankfurt大学生化II学院研究小组的成员报道了一种新型的Ub结合反应，能够更有效操作治疗癌症等疾病的关键蛋白。
生物通报道：细胞内错误折叠的蛋白和废弃的蛋白被蛋白酶体（proteasome）切除。细胞用泛素（Ubiquitin ，Ub）标记其想要处理的蛋白，以免误伤功能正常的蛋白。泛素－蛋白酶体系统发生故障有致命危险，引发特定癌症和免疫疾病以及发育缺陷。目前，人们已经根据对泛素反应以及泛素在不同细胞功能中的作用等方面的了解，研发了Bortezomib和Herceptin药物。Avram Hershko、Aaron Ciechanover和Irwin Rose因为发现了Ub结合的分子机制和生物学意义，获得2004年诺贝尔化学奖。最近《Molecular Cell》杂志上，Irwin Rose及其率领的Frankfurt大学生化II学院研究小组的成员报道了一种新型的Ub结合反应，能够更有效操作治疗癌症等疾病的关键蛋白。研究人员说，教科书中关于泛素化的部分似乎要重新修订了。
实际上，真核细胞中的每一个过程，比如蛋白降解、DNA复制、信号转导或蛋白运输等都是直接或间接由泛素控制的。截至目前，人们一直认为蛋白的泛素化上离不开三种蛋白：E1、E2和E3的协作。E1激活Ub并将Ub传递到E2；E2和泛素连接酶E3合作，将Ub附着到特定的靶蛋白。然而，Dikic等最近获得一个惊人的发现——某些蛋白的泛素化不需要E3连接酶。
不依赖于E3的反应的先决条件是蛋白中有一个能够识别Ub的Ub结合区（Ub-binding domain ，UBD，生物通编者译）。这种蛋白对细胞极为重要，因为细胞需要区分泛素化的和非泛素化的蛋白。UBD-蛋白是正常细胞和恶性细胞中泛素化效果的关键。
研究人员证明UBD-蛋白能够通过直接募集E2酶进行自我泛素化。Hoeller和Dikic之前曾发现UBD-蛋白的泛素化不会引起蛋白降解，但蛋白的功能失活。换句话说，它们不能识别和控制泛素化的蛋白。如果需要，细胞会以去泛素化方式重新激活蛋白。通过这种途径，细胞能够快速地对外界信号做出反应。（生物通 小粥）
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