生物通报道：人们都知道，结合到细胞质膜上的蛋白，对细胞的功能有至关重要的影响。但是人们还未完全搞清楚蛋白如何结合到质膜上，尽管了解到有一部分是通过蛋白的磷脂结合结构域而实现的。美国滨州大学医学院的Mark A. Lemmon在2月1日在线版的《Nature Reviews Molecular Cell Biology》上，综述了磷脂结合结构域的研究进展，以下是要点内容：
- 目前已知至少有10个各种各样的种球状蛋白质域质膜结合。酸性磷脂（尤其是丝氨酸磷脂和磷酸肌醇）是该结合的主要配体。
- 基于配体特异性程度，磷脂结合的结构域有较大的变化。一些是有高度特异的配体，而其它的能够结合到所有的酸性磷脂。
- 配体特异的结构域包括保守区- 1结构域（精确地识别甘油二酯），磷酸肌醇特异的结合结构域（pleckstrin同源结构域，hox同源结构域，FYVE结构域和PROPPINs），以及某些丝氨酸磷脂结合的结构域（尤其是细胞外的结构域）。这些结构域能否结合到膜上，仅仅由质膜上是否存在相应的受体决定。
- 与膜结合蛋白高度特异结合的脂质，通常是脂质第二信使，例如甘油二酯和磷酸肌醇3激酶的产物。
- 没有特异受体的膜结合蛋白，一般受可溶性的第二信使（如annexin和C2结构域）或者质膜局部扭曲调节。
- 几个磷脂结合结构域（ENTH结构域，BAR家族成员和串联C2结构域）似乎能导致或感受质膜的扭曲。
- 在蛋白结合到膜的过程中，经常发生结合位点间的协作：在同一个结构域内可能有几个不同的结合位点，或者几种不同的蛋白中存在同样的结合位点。
- 结构域和结构域之间的协同作用，使得特定的蛋白只能结合到包含有一系列脂质或蛋白组合的质膜上。
（生物通，揭鹰）
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