由于其固有的生物相容性和可降解性，胶原蛋白被广泛认为是现代生物医学和制药应用中的主要生物材料之一[1][2]。在动物体内，它是结缔组织中最重要的蛋白质，对组织的机械韧性和生物活性起着关键作用。其独特的右手螺旋结构由三条多肽链组成，具有特征性的Gly-X-Y重复序列（其中X和Y通常是脯氨酸和羟脯氨酸），这种结构由链间直接氢键以及水介导的链内和链间氢键支撑[3][4]。这种水合壳对于维持结构完整性、分子识别、组装和机械响应性至关重要[5]。
表面活性剂是两亲性分子，根据其头基团的电荷分为离子型和非离子型，常用于稳定、溶解和修饰基于蛋白质的系统。当这些表面活性剂进入水基蛋白质环境时，它们通过静电力和疏水相互作用与生物分子相互作用，这通常会改变蛋白质的结构和水合状态[6][7]。表面活性剂与蛋白质的结合通常分为三个阶段：在第一阶段，表面活性剂与蛋白质结合时蛋白质结构不变，静电作用占主导；在第二阶段（协同阶段），随着表面活性剂浓度低于临界胶束浓度（CMC），疏水聚集体开始形成并结合到蛋白质的疏水区域，导致蛋白质变性，此时疏水作用占主导，同时发生线性展开过程；在第三阶段（饱和阶段），蛋白质的结合位点被饱和，自由表面活性剂与已结合在蛋白质上的胶束之间发生结合，此时没有结构变化[8][9]。尽管已经对蛋白质-表面活性剂系统进行了大量研究，但这些研究主要针对球状蛋白质如β-葡萄糖苷酶、α-乳球蛋白和牛血清白蛋白（BSA）[10]进行。关于纤维状蛋白质与表面活性剂相互作用的研究较少。然而，有研究表明离子型和非离子型表面活性剂与纤维状蛋白质（如I型胶原蛋白、丝素和角蛋白）的相互作用与球状蛋白质的情况相似[11][12][13][14]。
了解蛋白质-表面活性剂相互作用相关的动力学和结构变化在基础蛋白质化学和物理生物化学中具有首要意义[15][16][17]。这类相互作用对胶原蛋白尤为重要，因为它们引起的结构变化决定了胶原蛋白的热稳定性和构象稳定性，进而影响其粘弹性和界面性质。这些性质不仅在皮肤制剂和组织工程领域至关重要，在许多其他应用中也非常重要[18][19]。最近利用介电松弛光谱[20]、溶液核磁共振（NMR）光谱[21]和分子模拟[22]等方法的研究进展揭示了蛋白质、水和表面活性剂在不同长度尺度上的复杂关系。研究表明，蛋白质与表面活性剂之间的相互作用是调节水合动力学的主要因素，控制着复合材料的硬度以及整个系统的机械响应。也有尝试将表面活性剂引起的表面活性变化与流变特性相关联[23][24][25]。然而，目前尚无研究将胶原蛋白的水合动力学变化及其在表面活性剂作用下的体积流变特性变化联系起来。
本研究采用多学科方法（包括NMR、拉曼光谱和流变技术），系统地探讨了阴离子型SDS、阳离子型CTAB和非离子型TX-100对I型胶原蛋白水合动力学和粘弹性特性的影响。研究旨在阐明表面活性剂的电荷和浓度如何影响胶原蛋白基质中结合水的组织和流动性，以及由此产生的粘弹性变化。这些发现将有助于更深入地理解胶原蛋白、水和表面活性剂之间的关系，从而有助于开发具有特定机械和功能特性的基于胶原蛋白的生物材料，用于生物医学和化妆品应用。
