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来自未知机构的研究人员针对新世界沙粒病毒(Sabiá virus)刺突蛋白结构未知的问题,通过单颗粒冷冻电镜技术解析了其2.6Å分辨率闭合态和2.9Å分辨率开放态结构,揭示该病毒依赖酸性pH和金属离子完成构象变化与细胞入侵的独特机制,为理解B分支沙粒病毒与旧世界病毒入侵差异提供了结构基础。
出血热病毒界的"变形金刚"——萨比亚病毒(Sabiá virus)的刺突蛋白复合体在入侵细胞时上演精彩形态变身秀。研究人员运用单颗粒冷冻电镜(cryo-EM)技术,首次捕捉到这个新世界沙粒病毒(New World arenavirus)的刺突蛋白在2.6Å分辨率下的天然闭合态,以及2.9Å分辨率下细胞入侵时的开放态。有趣的是,这个分子变形过程需要酸性pH环境和神秘金属离子的双重调控,暗示B分支沙粒病毒(clade B arenaviruses)可能采用与众不同的入侵策略。这项研究填补了新世界沙粒病毒结构生物学的空白,为理解沙粒病毒科(Arenaviridae)成员间的进化差异提供了关键线索。
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